历史：

1876 年，胰蛋白酶由 Kuhne 次命名，他描述了这种胰酶的蛋白水解活性。他比较了胰蛋白酶和胃蛋白酶，发现区分因素是佳 pH 值。1931 年，Northrop 和 Kunitz 在 1930 年次纯化胃蛋白酶后不久通过结晶纯化胰蛋白酶。

1974 年确定了三维结构，作为胰蛋白酶所属的丝氨酸内肽酶 S1 家族的原型。

在 1980 年代末和 1990 年代初，使用重组胰蛋白酶的定点诱变确定了特定氨基酸残基的作用（Sprang等人1987、McGrath等人1989、Corey 和 Craik 1992 和 Corey等人1992）。

在 1990 年代后期，人们研究了胰蛋白酶在遗传性胰腺炎中的作用，并确定 Arg117His 的突变是防止自溶从而引起胰腺炎的原因。

天，胰蛋白酶继续用于开发细胞和组织培养方案（Soleimani等人2009、Banumathi等人2009 和 Yang等人2009），以及通过肽测序技术鉴定蛋白质（Manz等人. 2004 和 Schuchert等人2009）。在医学域，胰蛋白酶在胰腺疾病中的作用，包括囊性纤维化 (Tzetis et al. 2007, ａnd Li et al. 2009) 和慢性胰腺炎 (Chen et al. 2009)，直是当研究的主题，并且胰蛋白酶已被用于模拟骨关节炎中关节软骨的分解（Wang et al. 2008）。

艾美捷Worthington胰蛋白酶特异性：

胰蛋白酶切割赖氨酸和精氨酸氨基酸残基 C 端侧的肽。如果脯氨酸残基位于切割位点的羧基侧，则不会发生切割。如果酸性残基位于裂解位点的任侧，则水解速率已显示较慢。

艾美捷Worthington胰蛋白酶分子特征：

牛胰腺表达两种形式的胰蛋白酶，主要的阳离子形式和次要的阴离子形式。这些蛋白质序列具有 72% 的同性，而它们的编码区具有 78% 的同性。

这些蛋白质中的每种都被进步加工成替代形式。催化胰蛋白酶包含个灵活的“自溶环”（残基 G145-V157）（Schroeder 和 Shaw 1968 和 Bartunik等人1989），并且在该环内的 K148-S149 处占主导地位的单链形式 B-胰蛋白酶的自溶导致形成A-胰蛋白酶。在 K193-D194 的进步自溶导致 Psi-胰蛋白酶的形成（Fehlhammer 和 Bode 1975）。

阳离子和阴离子胰蛋白酶蛋白均以胰蛋白酶原酶原形式表达，具有 15 个残基信号肽 (M1-A15) 和 8 个残基肽 (F16-K23)。所有已知胰蛋白酶的三维折叠都是高度保守的。此外，催化三联体和催化三联体侧翼的区域是高度保守的（Hartley 1970）。  

艾美捷Worthington胰蛋白酶的应用：

组织解离，尤其是与其他酶如胶原酶和弹性蛋白酶结合时

通过“胰蛋白酶消化”收获细胞

线粒体分离

蛋白质的体外研究

从塑料和玻璃中去除单层细胞

各种血凝程序

流式细胞仪 DNA 分析的样品制备

胰蛋白酶图谱

指纹和测序工作

环境监测

降低组织培养中的细胞密度

传代细胞

切割融合蛋白

从纯化的糖蛋白中产生糖肽